Fermentai
5 (100%) 1 vote

Fermentai

Turinys

1. Įvadas 3

2. Fermentų savybės 4

3. Fermentų struktūra 6

4. Fermentų nomenklatūra 10

5. Fermentų klasifikacija ir kai kurių grupių charakteristika 12

6. Fermentų lokalizacija ląstelėje 14

7. Literatūros sąrašas 15

Fermentai

1. Įvadas

Fermentai (lot. fermentum – rūgimas), tai specifiniai baltymai, kurių turi visos gyvosios ląstelės. Jie atlieka biologinių katalizatorių vaidmenį. Fermentų pagalba yra realizuojama genetinė informacija ir vykdoma medžiagų ir energijos apykaita gyvosiuose organizmuose. Fermentai gali būti paprastieji ir sudėtiniai, kurių sudėtyje, be baltyminio komponento (apofermento) yra dar ir nebaltyminė dalis – kofermentas. Fermentų veikimo efektyvumą lemia žymus katalizuojamos reakcijos energijos aktivacijos sumažėjimas tarpinių fermentų-substratinių kompleksų susidarymo rezultate. Substratų prisijungimas vyksta aktyviuosiuose centruose, kurie yra panašūs tik į tam tikrus substratus, kuo pasiekiama išskirtinė fermentų veikimo specifika. Viena fermentų ypatybių – tai sugebėjimas reguliuojamai ir kryptingai veikti. Jo sąskaita yra kontroliuojama visa medžiagų apykaitos grandžių darna. Šį sugebėjimą nulemia fermentų struktūrinės molekulės erdviškumas. Jis realizuojamas per fermentų veikimo greičio kitimus ir priklauso nuo tam tikrų substratų ir kofaktorių koncentracijos, pH terpės, temperatūros, o taip pat nuo specifinių aktyvatorių ir inhibitorių (pvz. adenilo nukleotidų, karbonilinių, sulfhidrilinių junginių ir kt.) egzistavimo. Kai kurie fermentai, be aktyviųjų centrų, turi ir papildomų, taip vadinamų alosterinių raguliuojančių centrų. Fermentų biosintezę kontroliuoja genai. skiriami konstitutyviniai (pastoviai esantys ląstelėse) ir indukuojami fermentai, kurių biosintezė aktyvuojasi veikiant atitinkamiems substratams. Kai kurie funkcionaliai tarpusavyje susiję fermentai ląstelėje sudaro struktūriškai organizuotus polifermentinius kompleksus. Dauguma fermentų ir fermentinių kompleksų yra glaudžiai susiję su ląstelės membranomis ir jos organoidais (mitochondrijomis, lizosomomis, mikrosomomis ir t.t.) ir dalyvauja aktyviame medžiagų transportavime per membranas.



Žinoma daugiau kaip 20000 įvairiausių fermentų, daugelis kurių yra išskirti iš gyvųjų ląstelių ir gauti natūralioje būklėje. Pirmąjį kristalinį fermentą (ureazę) išskyrė amerikiečių biochemikas D.Samneris 1926 metais. Kai kurių fermentų yra išanalizuota aminorūgščių seka, išaiškintas polipeptidų grandinių išsidėstymas trimatėje erdvėje. Laboratorijos sąlygomis įvykdytas dirbtinė cheminė ribonukleazės fermento sintezė. Fermentai naudojami įvairių medžiagų kiekiniam nustatymui ar išgavimui, nukleino rūgšties molekulių modifikacijai genų inžinierijos metodais, eilės susirgimų diagnostikai ir gydymui, taip pat eilėje technologinių procesų, vykdomų lengvojoje, maisto ir farmacijos pramonėje.

2. Fermentų savybės

Kadangi fermentai yra baltymai, jie turi visas jiems būdingas savybes. Tuo pačiu biokatalizatoriai charakterizuojami eile specifinių savybių, esančių taip pat baltyminės prigimties. Šios savybės skiria fermentus nuo paprasto katalizatoriaus. Tai fermentų termolabilumas, jų priklausomybė nuo pH terpės, specifiškumas, ir aktyvatorių bei inhibitorių poveikis.

Fermentų termolabilumas paaiškinamas tuo, kad temperatūra veikia fermento baltyminę dalį, kas, esant aukštai temperatūrai lemia baltymo denatūraciją ir katalitinės funkcijos sumažėjimą, bet kita vertus lemia fermentų-substratų komplekso susidarymo reakcijos greitį ir visus sekančius substrato kitimo etapus, kas lemia katalizės sustiprėjimą.

Fermento katalitinio aktyvumo priklausomybė nuo temperatūros išreiškiama tipine kreive. Iki tam tikros atžymos (vidutiniškai iki 50°C) katalitinis aktyvumas auga, kas 10°C apytikriai 2 kartus išauga substrato kitimo greitis. Tuo tarpu palaipsniui auga inaktyvuoto fermento kiekis, jo baltyminės dalies denatūracijos sąskaita. Esant virš 50°C temperatūrai smarkiai padidėja fermentinio baltymo denatūracija, ir, nors substrato kitimų reakcijų graitis kylia, fermento aktyvumas, išreikštas pakitusio substrato kiekiu, krenta.

Detalūs fermentų aktyvumo augimo priklausomai nuo temperatūros tyrimai, atlikti paskutiniu metu parodė, kad ši priklausomybė yra kur kas sudėtingesnė – dažnai ji neatitinka aktyvumo padvigubėjimo kas 10°C taisyklės dėl pastoviai augančių konformacinių kitimų fermento molekulėje.

Temperatūra, prie kurios fermento katalitinis aktyvumas yra maksimalus, vadinama temperatūriniu optimumu. Skirtingų fermentų temperatūrinis optimumas yra nevienodas. Gyvulinės kilmės fermentų jis yra 40°-50°C, tačiau egzistuoja ir turintys aukštesnį temperatūrinį optimumą, pvz. papaino (augalinės kilmės fermentas, pagreitinantis baltymo hidrolizę) optimumas yra apie 80°C, o katalazo (fermentas, greitinantis H2O2 skilimą iki H2O ir O2) optimumas yra tarp 0° ir -10°C, o prie aukštesnės temperatūros įvyksta intensyvus fermento oksidavimasis ir jo inaktivacija.

Fermento priklausomybė nuo pH terpės reikšmės buvo nustatyta daugiau kaip prieš 50 metų. Kiek vienas fermentas turi savo optimalų pH, prie kurio pasireiškia jo maksimalus aktyvumas. Daugumos
fermentų maksimalus aktyvumas pastebimas pH zonoje netoli neutralaus taško. Labai rūgščioje ar šarminėje terpėje gerai veikia tik kai kurie fermentai.

Perėjimas prie didesnės ar mažesnės (palyginus su optimalia) vandenilinių jonų koncentracijos sukelia fermento aktyvumo kritimą. Vandenilinių jonų koncentracijos įtaka katalitiniam fermentų aktyvumui pasireiškia jo aktyvaus centro poveikiu. Prie skirtingų pH reikšmių reakcinėje terpėje aktyvusis centras gali būti stipriau ar silpniau jonizuotas, daugiau ar mažiau priklausomas nuo kamyninių polipeptidų grandinės fermentų baltyminių dalių ir t.t. Terpės pH įtakoja substrato, fermentų-substratų komplekso, reakcijos produktų jonizacijos laipsnį, įtakoja fermento būseną, nustatant jame katijoninių ir anijoninių centrų sąveiką, kas veikia baltyminės molekulės struktūrą.

Specifiškumas – viena ypatingų fermentų savybių. Ši savybė buvo atrasta dar 19 a., kai buvo pastebėta, kad labai artimos struktūros substancijos – erdviniai izomerai (α- ir β-metilgliukozidai) yra skaidomi dviem visiškai skirtingais fermentais. Tokiu būdu fermentai gali atskirti cheminius junginius, besiskiriančius vieni nuo kitų nereikšmingomis struktūrinėmis detalėmis, pvz. tokiomis kaip erdvinė metoksilio radikalo ir vandenilio atomo padėtis prie 1 dioksidinio metilgliukozoido molekulės atomo.

1894 m. E.Fišeris remdamasis tuo, kad fermento veikimo specifiką lemia substrato geometrinės struktūros ir fermento aktyvaus centro griežtas atitikimas, suformulavo sekantį išsireiškimą: „fermentas tinka substratui, kaip raktas spynai.“

50-taisiais 20 a. metais šis statiškas įsitikinmas buvo pakeistas D.Košlando hipoteze apie indukuoto substrato ir fermento atitikimą. Jos esmė yra tame, kad erdvinis substrato ir fermento aktyvaus centro atitikimas susikuria jų tarpusavio sąveikos momentu, kas gali būti išreikšta formule: „pirštinė-ranka“. Tuo tarpu substrate jau deformuojasi kai kurie valentiniai(1) ryšiai, ir jis ruošiasi tolesniam katalitiniam kitimui, o fermento molekulėje įvyksta konformaciniai persitvarkymai. Košlando hipotezė, paremta aktyvaus fermento centro lankstumo teze, patenkinamai aiškino fermentų veikimo aktyvavimą ir inhibiciją ir jų aktyvumo reguliamimą veikiant įvairiems faktoriams. Konkrečiai, fermento konformacinius persitvarkymus vykstant jo aktyvumo kitimams Košlandas palygino su voratinklio vibravimu, kai į jį patenka grobis (substratas), pabrėždamas tuo fermento struktūros labilumą katalitinio akto procese.

Šiuo metu Košlando hipotezė yra išstumiama topocheminio atititkimo hipotezės. Išsaugodama pagrindines Košlando teorijos tezes, ji fiksuoja tai, kad fermentų veikimo specifiką galima paaiškinti visų pirma tos substrato dalies, kuri nesikeičia vykstant katalizei, pažinimu. Tarp šios substrato dalies ir fermento substratinio centro įvyksta įvairios taškinės hidrofobinės sąveikos ir vandeniliniai ryšiai.

3. Fermentų struktūra

Šiuo metu Jūs matote 31% šio straipsnio.
Matomi 1145 žodžiai iš 3709 žodžių.
Peržiūrėkite iki 100 straipsnių per 24 val. Pasirinkite apmokėjimo būdą:
El. bankininkyste - 1,45 Eur.
Įveskite savo el. paštą (juo išsiųsime atrakinimo kodą) ir spauskite Tęsti.
SMS žinute - 2,90 Eur.
Siųskite sms numeriu 1337 su tekstu INFO MEDIA ir įveskite gautą atrakinimo kodą.
Turite atrakinimo kodą?
Po mokėjimo iškart gausite atrakinimo kodą, kurį įveskite į laukelį žemiau:
Kodas suteikia galimybę atrakinti iki 100 straispnių svetainėje ir galioja 24 val.