Baltymai yra pagrindinė organizmo statybinė (plastinė) medžiaga. Jie
sudaryti iš aminorūgščių. Aminorūgščių sudėtis ir išsidėstymas baltymo
molekulėse skirtingos rūšies baltymuose būna labai įvairi. Kai kurios
aminorūgštys yra sintetinamos žmogaus organizme – tai pakeičiamos
aminorūgštys, kai kurios nesintetinamos – tai nepakeičiamos aminorūgštys.
Nepakeičiamas aminorūgštis žmogus būtinai turi gauti su maistu, pakeičiamų
aminorūgščių kiekį taip pat būtina papildyti su maistu. Nepakeičiamos
aminorūgštys – tai leucinas, izoleucinas, lizinas, metioninas,
fenilalaninas, treoninas, triptofanas, valinas, augančiam organizmui
nepakeičiama aminorūgštis yra ir histidinas. Įvairiuose maisto produktuose
aminorūgščių kiekiai yra skirtingi. Laikantis sveikos mitybos įvairumo
principo, t.y. vartojant įvairius maisto produktus, galima patenkinti visų
aminorūgščių poreikį. Nepakeičiamų aminorūgščių daugiausia yra gyvūniniuose
baltymuose. Augaliniuose baltymuose daugiau pakeičiamų aminorūgščių.
Gyvūniniai baltymai biologiškai vertingesni, nes juose, lyginant su
augaliniais baltymais, yra daugiau tokių aminorūgščių kaip triptofanas,
lizinas ir turinčių sieros. Su maistu žmogus turi gauti visas aminorūgštis,
kadangi organizmui reikalingi mišrūs baltymai – ir augaliniai, ir
gyvūniniai.Baltymai yra labai plačiai išplitę gyvojoje gamtoje ir sudaro gyvybės
pagrindą. Fiziologiniu požiūriu baltymai yra svarbiausi natūralūs
stambiamolekuliniai junginiai, nors DNR, sauganti genus, taipogi yra
natūralus gigantiškas polimeras. Baltymų sandara yra labai paini ir jų
struktūrinių variantų skaičius nepaprastai didelis. Pavyzdžiui, pagal savo
struktūrą baltymų yra fibrilinių, globulinių, pluoštinių, elastingų, tirpių
ir netirpių, kristalinių bei amorfinių.
Tačiau visiems baltymas yra būdingos šios savybės:
• jų makromolekulės sudarytos beveik vien tik iš α – amino rugščių
liekanų, kurios tarpusavyje susijungę peptidinėmis jungtimis.
• baltymų makromolekulės sudarytos beveik vien tik iš L optinės
konfigūracijos amino rūgščių.
(Šios dvi savybės siejasi tokiu būdu, kad visos į baltymų sudėtį įeinančios
amino rūgštys pradinėse stadijose yra gaminamos iš to paties šablono,
panaudojant tuos pačius fermentus, todėl bendra alfa ir L konfigūracija
labai apsimokėjo ir evoliucijos eigoje įsitvirtino amino rūgščių
sintezėje.)
Visos amino rūgštys(išimtį sudaro glicinas), kurios gaunamos suhidrolizavus
baltymus, yra optiškai aktingi junginiai. Atskiri baltymai tesiskiria
vienas nuo kito sudarančiomis juos amino rūgštimis ir tų amino rūgščių
tarpusavio jungimosi tvarka (pirmine baltymo struktūra), kas sąlygoja ir
skirtingas aukštesnes tokios makromolekulės struktūras (antrinę, tretinę).
Nustatyta, kad baltymus sudaro iš viso apie 28 skirtingos amino rūgštys,
kurios turi po dvi, tris arba daugiau funkcinių grupių. Todėl
polipeptidinės makromolekulės gali būti šakotos, tačiau gamtoje tai
sutinkama ypatingai retai.
Baltymų makromolekulės pagrindą sudaro amino rūgštys NH2 – CH(R)COOH,
kurios susijungusios tarpusavyje peptidiniais – CO – NH – ryšiais, o jose
radikalas R yra labai įvairus. Be peptidinių ryšių, baltymuose dar rasta
disulfidinių (S – S) ryšių tarp atskirų cisteino likučių, ir tai daro
esminį skirtumą tarp polipeptido ir baltymo. Baltymo molekulėje taip pat
dažnai randami metalo jonai, chelatuoti neigiamai įkrautomis amino rūgščių
liekanomis (gliutamato, aspartato), taip pat didesni cheminiai junginiai,
tokie kaip vitaminai arba lipidiniai inkarai. Baltymų makromolekulės gali
kontaktuoti viena su kita bei su kitomis makromolekulėmis, dažnai
sudarydamos itin painios struktūros stambiamolekulinius kompleksus. Tokie
kontaktai pagrįsti daugybe silpnų sąveikų tarp dviejų skirtingų molekulių
paviršių, kurie vienas kitą atitinka kaip raktas spyną.
Kai kurios medžiagos baltymus iš jų tirpalų nusėsdina arba koagaliuoja.
Nusėsdinimas gali būti grįžtamojo arba negrįžtamojo pobūdžio, t.y.
nusėsdinta medžiaga gali dar ištirpti arba virsti netirpia. Virinami
baltymai, o ypač kai dar į tirpalą pridedama acto rūgšties arba
elektrolitų, negrįžtamai koaguliuoja. Negrįžtamą baltymų koaguliaciją
sukelia taip pat mineralinės rūgštys, pikrino rūgštis ir taninas. Veikiami
etanolio ir acetono, nusėsdinti baltymai išlieka tirpūs vandenyje.
Cheminiu požiūriu baltymai yra polielektrolitai. Fiziologinėmis sąlygomis
jie nėra linkę sudaryti agregatus, tačiau dėl vienokių ar kitokių
priežasčių praradę savo biologinį aktyvumą jie savaime agreguojasi ir
koaguliuoja.
Baltymai pagal jų makramolekulių formą skirstomi į dvi grupes: globulinius
ir fibrilinius baltymus.
[pic]
Amino rugštis jungiasi baltymuose
Globuliniai baltymai
Globulinius baltymus sudaro kamuolinės makromolekulės – globulės. Tokio
tipo baltymų pavyzdžiu galėtų būti albuminai, globulinai, hemoglobinasbei
mioglobinas. Išvados apie šių baltymų makromolekulių formą padarytos,
remiantis rentgenografiniais, viskozimetriniais, osmometriniais ir
elektronmikroskopiniais tyrimo metodais.
Globuliniai baltymai daugiausia yra tirpios vandenyje medžiagos, kuriose
yra daug į globulės išorę nukreiptų hidrofilinių grupiu
.
Fibriliniai baltymai
Fibriliniams baltymams
priskiriami tie baltymai, kurių makromolekulės yra
ištęstos linijinės formos arba lengvai jungiasi tarpusavy, sudarydamos
pluoštines struktūras. Tai daugiausia netirpios vandenyje ir druskų
tirpaluose medžiagos. Fibriliniuose baltymuose polipeptidinės grandinės
sudaro kuokštus, kuriuose makromolekulės grandinės kryptimi yra orentuotos
viena kitos atžvilgiu. Šiai baltymų grupei priskiriamas keratinas,
miozinas, fibrinas, fibrinogenas, šilko fibroinas, kolagenas, želatina,
gliuteinasit kt. Rengenografiškai nustatyta, jog dauguma šių polipeptidinių
grandinių suvytos į spiralę taip, kad spiralės viduryje kiekvienas amino